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面向21世纪课程教材:生物化学

(2020-05-12 18:34:49) 百科综合
面向21世纪课程教材:生物化学

面向21世纪课程教材:生物化学

《面向21世纪课程教材:生物化学(上册)(第3版)》是教育部“高等教育面向21世纪教学内容和课程体系改革计画”项目研究成果,是教育部推荐的“面向21世纪课程教材”,同时也是“九五”国家级重点教材。全书共40章,上册为第1~18章,包括糖类、脂质、蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶、抗生素、激素和生物膜等。下册为第19~40章,包括代谢总论、生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质分解及胺基酸代谢、核酸的降解与核苷酸代谢、核酸的生物合成、蛋白质的生物合成、物质跨膜运输、生物固氮和光合作用等。每章都附有提要和习题,书后附有生物化学常用名词英汉对照、名词缩写、索引等,以便读者学习。《面向21世纪课程教材:生物化学(上册)(第3版)》吸收了生物化学国际、国内的最新进展,内容丰富,图文并茂。章节仍按“先静态、后动态”组织编排,符合国内的教学习惯,便于教师教学使用和学生自学。

基本介绍

  • 书名:面向21世纪课程教材:生物化学
  • 出版社:高等教育出版社
  • 页数:626页
  • 开本:16
  • 品牌:高等教育出版社
  • 作者:王镜岩 朱圣庚
  • 出版日期:2002年9月1日
  • 语种:简体中文
  • 定价:56.00
  • ISBN:9787040086102

内容简介

《面向21世纪课程教材:生物化学(上册)(第3版)》是国内内容最为丰富的基础生物化学教材,适合于综合性院校、农林院校、医学院校及师範院校的生命科学类专业及相关专业的本科生使用,也可供教师、研究生及科研工作人员使用。

图书目录

第1章 糖类
一、引言
(一)糖类的存在与来源
(二)糖类的生物学作用
(三)糖类的元素组成和化学本质
(四)糖的命名与分类
二、旋光异构
(一)有关旋光异构的几个概念
(二)Fischer投影式
(三)构型的RS表示法
三、单糖的结构
(一)单糖的链状结构
(二)D系单糖和L系单糖
(三)单糖的环状结构
(四)单糖的构象
四、单糖的性质
(一)单糖的物理性质
(二)单糖的化学性质
五、重要的单糖和单糖衍生物
(一)单糖
(二)单糖磷酸酯
(三)糖醇
(四)糖酸
(五)脱氧糖
(六)氨基糖
(七)糖苷
六、寡糖
(一)结构与性质
(二)常见的二糖
(三)其他简单寡糖
(四)环糊精
七、多糖
(一)同多糖
(二)杂多糖
八、细菌杂多糖
(一)细菌细胞壁的化学组成
(二)肽聚糖的结构
(三)磷壁酸
(四)脂多糖
(五)荚膜多糖
九、糖蛋白及其糖链
(一)糖蛋白的存在和含糖量
(二)糖链结构的多样性
(三)糖肽连键的类型
(四)糖链的分类
(五)糖链的生物学功能
(六)糖链参与分子识别和细胞识别
(七)糖链与糖蛋白的生物活性
(八)血型物质
(九)凝集素
十、糖胺聚糖和蛋白聚糖
(一)糖胺聚糖
(二)蛋白聚糖
十一、糖链的结构分析
(一)糖链结构分析的一般步骤
(二)用于糖链结构测定的一些方法
提要
习题
主要参考书
第2章 脂质
一、引言
(一)脂质的定义
(二)脂质的分类
(三)脂质的生物学作用
二、脂肪酸
(一)脂肪酸的种类
(二)天然脂肪酸的结构特点
(三)脂肪酸的物理和化学性质
(四)脂肪酸盐与乳化作用
(五)必需多不饱和脂肪酸
(六)类二十碳烷
三、三醯甘油和蜡
(一)甘油取代物的构型
(二)三醯甘油的类型及二醯甘油、单醯甘油
(三)烷醚醯基甘油
(四)三醯甘油的物理和化学性质
(五)蜡
四、脂质过氧化作用
(一)自由基、活性氧和自由基链反应
(二)脂质过氧化的化学过程
(三)脂质过氧化作用对机体的损伤
(四)抗氧化剂的保护作用
五、磷脂
(一)甘油磷脂的结构
(二)甘油磷脂的一般性质
(三)几种常见的甘油磷脂
(四)醚甘油磷脂
(五)鞘磷脂
六、糖脂
(一)鞘糖脂
(二)甘油糖脂
七、萜和类固醇
(一)萜
(二)类固醇
(三)胆固醇和非动物固醇
(四)固醇衍生物
八、脂蛋白
(一)血浆脂蛋白的分类
(二)血浆脂蛋白的结构与功能
九、脂质的提取、分离与分析
(一)脂质的有机溶剂提取
(二)脂质的色谱分离
(三)混合脂肪酸的气液色谱分析
(四)脂质结构的测定
提要
习题
主要参考书
第3章 胺基酸
一、胺基酸--蛋白质的构件分子
(一)蛋白质的水解
(二)α-胺基酸的一般结构
二、胺基酸的分类
(一)常见的蛋白质胺基酸
(二)不常见的蛋白质胺基酸
(三)非蛋白质胺基酸
三、胺基酸的酸硷化学
(一)胺基酸的兼性离子形式
(二)胺基酸的解离
(三)胺基酸的等电点
(四)胺基酸的甲醛滴定
四、胺基酸的化学反应
(一)α-氨基参加的反应
(二)α-羧基参加的反应
(三)α-氨基和α-羧基共同参加的反应
(四)侧链R基参加的反应
五、胺基酸的光学活性和光谱性质
(一)胺基酸的光学活性和立体化学
(二)胺基酸的光谱性质
六、胺基酸混合物的分析分离
(一)分配层析法的一般原理
(二)分配柱层析
(三)纸层析
(四)薄层层析
(五)离子交换层析
(六)气液层析
(七)高效液相层析
提要
习题
主要参考书
第4章 蛋白质的共价结构
一、蛋白质通论
(一)蛋白质的化学组成和分类
(二)蛋白质分子的形状和大小
(三)蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
(四)蛋白质功能的多样性
二、肽
(一)肽和肽键的结构
(二)肽的物理和化学性质
(三)天然存在的活性肽
三、蛋白质一级结构的测定
(一)蛋白质测序的策略
(二)N-末端和C-末端胺基酸残基的鉴定
(三)二硫桥的断裂
(四)胺基酸组成的分析
(五)多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化
(六)肽段胺基酸序列的测定
(七)肽段在多肽链中次序的决定
(八)二硫桥位置的确定
(九)蛋白质测序举例
(十)蛋白质序列资料库
四、蛋白质的胺基酸序列与生物功能
(一)同源蛋白质的物种差异与生物进化
(二)同源蛋白质具有共同的进化起源
(三)血液凝固与胺基酸序列的局部断裂
五、肽和蛋白质的人工合成
(一)肽的人工合成
(二)胰岛素的人工合成
(三)固相肽合成
提要
习题
主要参考书
第5章 蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法
(一)X射线衍射法
(二)研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
(一)氢键
(二)范德华力(范德华相互作用)
(三)疏水作用(熵效应)
(四)盐键
(五)二硫键
三、多肽主链摺叠的空间限制
(一)醯胺平面与α-碳原子的二面角(φ和ψ)
(二)可允许的φ和ψ值:拉氏构象图
四、二级结构:多肽链摺叠的规则方式
(一)α螺旋
(二)β摺叠片
(三)β转角和β凸起
(四)无规捲曲
五、纤维状蛋白质
(一)α-角蛋白
(二)丝心蛋白和其他β-角蛋白:β摺叠片蛋白质
(三)胶原蛋白:一种三股螺旋
(四)弹性蛋白
(五)肌球蛋白和原肌球蛋白
六、超二级结构和结构域
(一)超二级结构
(二)结构域
七、球状蛋白质与三级结构
(一)球状蛋白质的分类
(二)球状蛋白质三维结构的特徵
八、膜蛋白的结构
(一)膜内在蛋白
(二)脂锚定膜蛋白
九、蛋白质摺叠和结构预测
(一)蛋白质的变性
(二)胺基酸序列规定蛋白质的三维结构
(三)蛋白质摺叠的热力学
(四)蛋白质摺叠的动力学
(五)蛋白质结构的预测
十、亚基缔合和四级结构
(一)有关四级结构的一些概念
(二)四级缔合的驱动力
(三)亚基相互作用的方式
(四)四级结构的对称性
(五)四级缔合在结构和功能上的优越性
提要
习题
主要参考书
第6章 蛋白质结构与功能的关係
一、肌红蛋白的结构与功能
(一)肌红蛋白的三级结构
(二)辅基血红素
(三)O2与肌红蛋白的结合
(四)O2的结合改变肌红蛋白的构象
(五)肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
二、血红蛋白的结构与功能
(一)血红蛋白的结构
(二)氧结合引起的血红蛋白构象变化
(三)血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线)
(四)H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
三、血红蛋白分子病
(一)分子病是遗传的
(二)镰刀状细胞贫血病
(三)其他血红蛋白病
(四)地中海贫血
四、免疫系统和免疫球蛋白
(一)免疫系统
(二)免疫系统能识别自我和非我
(三)在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应
(四)免疫球蛋白的结构和类别
(五)基于抗体一抗原相互作用的生化分析方法
五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩
(一)肌纤维的结构
(二)肌原纤维由粗丝和细丝构成
(三)骨骼肌的相关蛋白质
(四)肌肉收缩的机制:肌丝滑动模型
六、蛋白质的结构与功能的进化
提要
习题
主要参考书
第7章 蛋白质的分离、纯化和表征
一、蛋白质的酸硷性质
二、蛋白质分子的大小与形状
(一)根据化学组成测定最低相对分子质量
(二)渗透压法测定相对分子质量
(三)蛋白质的扩散和扩散係数
(四)沉降分析法测定相对分子质量
(五)凝胶过滤法测定相对分子质量
(六)SDS聚丙烯醯胺凝胶电泳法测定相对分子质量
(七)蛋白质分子的形状
三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉澱
(一)蛋白质的胶体性质
(二)蛋白质的沉澱
四、蛋白质分离纯化的一般原则
五、蛋白质的分离纯化方法
(一)根据分子大小不同的纯化方法
(二)利用溶解度差别的纯化方法
(三)根据电荷不同的纯化方法
(四)利用选择性吸附的纯化方法
(五)利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法
(六)高效液相层析和快速蛋白质液相层析
六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
(一)蛋白质含量测定
(二)蛋白质纯度鉴定
提要
习题
主要参考书
第8章 酶通论
一、酶催化作用的特点
(一)酶和一般催化剂的比较
(二)酶作为生物催化剂的特点
二、酶的化学本质及其组成”
(一)酶的化学本质
(二)酶的化学组成
(三)单体酶、寡聚酶、多酶複合体
三、酶的命名和分类
(一)习惯命名法
(二)国际系统命名法
(三)国际系统分类法及酶的编号
(四)六大类酶的特徵和举例
四、酶的专一性
(一)酶的专一性
(二)关于酶作用专一性的假说
五、酶的活力测定和分离纯化
(一)酶活力的测定
(二)酶的分离和纯化
六、核酶
(一)核酶(ribozyme)的概念
(二)核酶的种类
(三)核酶的研究意义及套用前景
七、抗体酶
八、酶工程简介
(一)化学酶工程
(二)生物酶工程
提要
习题
主要参考书
第9章 酶促反应动力学
一、化学动力学基础
(一)反应速率及其测定
(二)反应分子数和反应级数
(三)各级反应的特徵
二、底物浓度对酶反应速率的影响:
(一)中间络合物学说:
(二)酶促反应的动力学方程式
(三)多底物的酶促反应动力学
三、酶的抑制作用
(一)抑制程度的表示方法
(二)抑制作用的类型
(三)可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别
(四)可逆抑制作用动力学
(五)一些重要的抑制剂
四、温度对酶反应的影响
五、pH对酶反应的影响
六、激活剂对酶反应的影响
提要
习题
主要参考书
第10章 酶的作用机制和酶的调节
一、酶的活性部位
(一)酶活性部位的特点
(二)研究酶活性部位的方法
二、酶催化反应的独特性质
三、影响酶催化效率的有关因素
(一)底物和酶的邻近效应(approximation,proximity)与定向效应(orientation)
(二)底物的形变(distortion)和诱导契合(induced fit)
(三)酸硷催化(acid-base catalysis)
(四)共价催化(covalent catalysis)
(五)金属离子催化
(六)多元催化和协同效应
(七)活性部位微环境的影响
四、酶催化反应机制的实例”
(一)溶菌酶(1ysozyme)
(二)胰核糖核酸酶A(pancreatic ribonuclease A,RNase A)
(三)羧肽酶A(carboxypeptidase A)
(四)丝氨酸蛋白酶(serine proteases)
(五)天冬氨酸蛋白酶(aspartic proteases)
五、酶活性的调节控制“
(一)别构调控(allosteric regulation)
(二)酶原的激活
(三)可逆的共价修饰(reversible covalent modifieationl
六、同工酶
提要
习题
主要参考书
……
第11章 维生素与辅酶
第12章 核酸通论
第13章 核酸的结构
第14章 核酸的物理化学性质
第15章 核酸的研究方法
第16章 抗生素
第17章 激素
第18章 生物膜的组成与结构
索引

编辑推荐

《面向21世纪课程教材:生物化学》可作为化学专业的教材,也可供有关研究人员参考。

目录

第1章 绪论
1.1 生物化学的概念
1.2 生命现象中的化学问题与现代化学发展的关係
1.3 生物体的化学组成
1.3.1 生物体的元素组成
1.3.2 生物分子
1.4 生物分子的相互作用
1.4.1 生物分子之间的作用力
1.4.2 分子识别和超分子
1.5 生物体内的水
1.5.1 水的结构和特性
1.5.2 水分子对生物大分子的结构和性质的影响
1.5.3 缓冲溶液及生物体的缓冲体系
习题
第2章 细胞和生物膜
2.1 细胞是生物体的基本结构单元
2.1.1 细胞的分类和结构
2.1.2 细胞是生物分子发生化学变化的场所
2.2 生物膜
2.2.1 生物膜的组成和结构
2.2.2 生物膜的功能
2.2.3 生物膜的模拟——人工膜
习题
第3章 蛋白质
3.1 胺基酸、多肽和蛋白质
3.2 胺基酸
3.2.1 胺基酸的结构和分类
3.2.2 胺基酸的解离性质
3.2.3 几种重要的不常见胺基酸
3.2.4 胺基酸的化学性质
3.2.5 胺基酸的化学合成
3.3 多肽
3.3.1 多肽
3.3.2 肽键
3.3.3 多肽的性质
3.3.4 天然存在的重要多肽
3.4 蛋白质
3.4.1 蛋白质的分类和性质
3.4.2 蛋白质的分离和纯化
3.5 蛋白质的结构
3.5.1 蛋白质的一级结构
3.5.2 蛋白质的三维结构
3.5.3 几种重要的蛋白质类型
3.6 多肽的化学合成
3.6.1 氨基的保护方法
3.6.2 羧基的保护方法
3.6.3 肽键形成方法
习题
第4章 酶化学
4.1 酶——生物催化剂
4.1.1 酶的概念
4.1.2 酶的命名及分类
4.1.3 酶催化作用的特性
4.2 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
4.2.1 辅酶
4.2.2 酶分子中的金属离子
4.3 酶促反应的速率和影响因素
4.3.1 底物浓度对酶促反应速率的影响——米氏方程
4.3.2 影响酶促反应速率的其它因素
4.4 酶的结构和酶的催化作用机制
4.4.1 酶分子的结构特点
4.4.2 酶活性中心的测定方法
4.4.3 酶与底物分子相互作用
4.4.4 酶的催化作用机制
4.4.5 丝氨酸蛋白酶水解机制
4.5 酶的抑制作用和抑制剂
4.5.1 抑制剂的作用方式
4.5.2 可逆抑制作用的动力学特徵
4.6 人工合成酶的新进展
4.6.1 抗体酶
4.6.2 杂化酶
4.6.3 酶模型
4.7 酶在化学研究中的套用
4.7.1 酶製剂和酶促反应介质
4.7.2 酶在有机化学中的套用
4.7.3 酶在高分子合成中的套用
4.7.4 酶在环境化学中的套用
4.,7.5 酶标法
4.8 非水溶剂中的酶促反应
4_8.1 有机溶剂中的酶学性质
4.8.2 有机溶剂中的酶促反应及其套用
4.9 酶工程
4.9.1 化学酶工程
4.9.2 生物酶工程
习题
第5章 核酸
5.1 核酸与生命遗传
5.2 核酸的分类和组成
5.2.1 核酸的分类
5.2.2 核酸的组成
5.3 核酸的结构
5.3.1 核酸的一级结构——核酸硷基顺序及其生物学意义
5.3.2 DNA的双螺旋结构及其生物学意义
5.3.3 DNA的三螺旋结构
5.3.4 RNA的结构特点
5.4 核酸的性质
5.4.1 含氮硷基的性质
5.4.2 核酸的性质
5.5 核酸硷基顺序的测定
5.5.1 DNA硷基顺序测定方法
5.5.2 RNA硷基顺序测定方法
5.6 核酸的生物功能
5.6.1 DNA的複製与生物遗传信息的保持
5.6.2 RNA与生物遗传信息的表达
5.6.3 生物遗传变异的化学本质——DNA结构变化
5.6.4 核酸的催化性质
5.7 核酸的体外生物合成法
5.7.1 DNA的体外生物合成
5.7.2 RNA的体外生物合成
5.8 多聚核苷酸的化学合成
5.8.1 保护基
5.8.2 磷酸二酯键的形成和多聚核苷酸的合成
5.9 核酸化学中的几种重要新技术
5.9.1 DNA重组技术和基因工程
5.9.2 PCR技术
5.9.3 基因定点突变技术
5.9.4 定向分子进化
习题
第6章 生物氧化和生物能
6.1 生物氧化的方式和特点
6.1.1 生物氧化的方式
6.1.2 生物氧化的特点
6.2 生物能及其存在形式
6.2.1 生物能和ATP
6.2.2 生物体系中的高能磷酸酯类化合物
6.3 线粒体呼吸链和ATP合成
6.3.1 线粒体膜的结构特点
6.3.2 线粒体呼吸链的组成
6.3.3 线粒体吸收链的电子传递
6.3.4 ATP合成
6.4 线粒体呼吸链的电子传递与自由基的产生
习题
第7章 代谢
7.1 糖代谢
7.1.1 糖的酶水解
7.1.2 葡萄糖的分解代谢
7.1.3 其它单糖的分解代谢
7.1.4 糖原的合成代谢
7.1.5 糖代谢的紊乱
7.2 光合作用
7.2.1 叶绿体及光合色素
7.2.2 光合作用机制
7.3 脂类代谢
7.3.1 脂类的消化和吸收
7.3.2 脂肪的分解代谢
7.3.3 脂肪的合成代谢
7.3.4 磷脂代谢
7.4 蛋白质降解和胺基酸代谢
7.4.1 蛋白质的消化和吸收
7.4.2 胺基酸的分解代谢
7.4.3 胺基酸的合成代谢
7.4.4 氮循环和生物固氮作用
7.5 核酸的降解和核苷酸的代谢
7.5.1 核酸的降解
7.5.2 核苷酸的分解代谢
7.5.3 核苷酸的合成代谢
习题
第8章 生物化学过程的调控
8.1 生物调控的概念
8.2 生物调控的基本物质
8.2.1 生物调控的信号物质
8.2.2 激素及激素的调控作用机制
8.3 细胞一酶水平的调控
8.3.1 细胞膜结构的调控作用
8.3.2 酶活性的调控
8.4 化学调控与生物活性分子的设计
8.4.1 酶的化学激活和抑制
8.4.2 酶活性的化学调控与生物活性分子的设计
习题
索引
  

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